摘要：利用熒光光譜、紫外-可見吸收光譜、圓二色譜、分子模擬等方法,在近似生理條件下,以牛血清白蛋白(BSA)為模式蛋白質,研究了桑色素(Morin)和血清白蛋白相互作用的熱力學行為及其特征。熒光光譜結果表明:Morin能有效猝滅BSA的內源熒光,猝滅機制為靜態猝滅;通過van’t Hoff方程,獲取了BSA與Morin結合的熱力學參數(ΔH^θ、ΔS^θ、ΔG^θ等),發現Morin與BSA兩者之間的相互作用是一個吉布斯自由能降低的自發過程,且氫鍵和范德華力是二者結合的驅動力。通過分子模擬方法,發現Morin結合在BSA分子亞結構域ⅢA的疏水腔內位點Ⅱ,熒光共振能量轉移結果表明Morin和與BSA的兩個色氨酸殘基的平均距離為3.09nm。圓二色譜結果表明Morin分子的結合會引起BSA分子α-螺旋含量降低。